Forum "Recherche d'homologues: BLAST"

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Modifier la section de BLAST
QiaoJin
5 Jun 2023 16:46
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PROTOCOLE:

a)BlastP / https //blast.ncbi.nih.gov/Blast.cgi/BLAST Suite / search vs nr / sequence // ORF (>HMP2_11071020.167 Translation [576-998 indirect strand ])/ Parametres par defaut

b)BlastP / https //blast.ncbi.nih.gov/Blast.cgi/BLAST Suite / search vs SWISSPROT/ sequence // ORF (>HMP2_11071020.167 Translation [576-998 indirect strand ])/ Parametres par defaut

c)DefinitionList /http://annotathon.org/outils/blast_definition_list.php/list fo definitions / sequence // Sequences producing significant alignments / Parametres par defaut 
d)Tax reports /http://annotathon.org/outils/blast_tax_report2.php/ taxonomic report / sequence // Sequences producing significant alignments / Parametres par defaut

Table 3: Nombre et qualité des alignements détectés par BLASTp contre NR et SWISSPROT

 
 nombre de protéines alignées
e-value min
e-value max
e-value seuil
 NR 
5
4e-87
3e-58
   4e-87
 SP
18
1e-61
4e-17
    1e-61

 

Table 4: Catalogue des fonctions des protéines alignées par BLASTp contre SP                                                                                                                 

Definitions nb lines min E-value max E-value
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase; Short=AdoMet synthase; AltName: Full=MAT; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 484 1e-61 5e-19
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 2; Short=AdoMet synthase 2; AltName: Full=MAT 2; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 3 1e-42 6e-24
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase; Short=AdoMet synthase; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase; Short=MAT 25 1e-41 4e-17
RecName: Full=Probable S-adenosylmethionine synthase 1; Short=AdoMet synthase 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 1; Short=MAT 1 2e-41 2e-41
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 1; Short=AdoMet synthase 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 1; Short=MAT 21 5e-41 3e-22
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 1; Short=AdoMet synthase 1; AltName: Full=MAT 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 3 7e-41 2e-31
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase isoform type-2; Short=AdoMet synthase 2; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 2; Short=MAT 2; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase II; Short=MAT-II 2 4e-40 3e-39
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 2; Short=AdoMet synthase 2; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 2; Short=MAT 22 1e-39 9e-36
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase isoform type-2; Short=AdoMet synthase 2; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 2; Short=MAT 1 1e-39 1e-39
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 4; Short=AdoMet synthase 4; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 4; Short=MAT 6 2e-39 1e-36
RecName: Full=Probable S-adenosylmethionine synthase 5; Short=AdoMet synthase 5; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 5; Short=MAT 1 3e-39 3e-39
RecName: Full=Probable S-adenosylmethionine synthase 4; Short=AdoMet synthase 4; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 4; Short=MAT 1 8e-39 8e-39
RecName: Full=Probable S-adenosylmethionine synthase 3; Short=AdoMet synthase 3; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 3; Short=MAT 1 9e-39 9e-39
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 3; Short=AdoMet synthase 3; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 3; Short=MAT 12 2e-38 1e-35
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase isoform type-1; Short=AdoMet synthase 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 1; Short=MAT 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase I/III; Short=MAT-I/III 2 2e-38 3e-38
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase isoform type-1; Short=AdoMet synthase 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 1; Short=MAT 2 3e-38 4e-38
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase; Short=AdoMet synthase; AltName: Full=Ethionine resistance protein 1; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase; Short=MAT 1 3e-37 3e-37
RecName: Full=S-adenosylmethionine synthase 5; Short=AdoMet synthase 5; AltName: Full=Methionine adenosyltransferase 5; Short=MAT 2 9e-37

9e-37  

 

Catalogue des fonctions des protéines alignées par BLASTp contre NR

Definitions nb lines min E-value max E-value
methionine adenosyltransferase 145 4e-87 3e-58
S-adenosylmethionine synthetase 4 1e-58 3e-58
MAG: S-adenosylmethionine synthetase 1 1e-58 1e-58
S-adenosylmethionine synthase 1 2e-58 2e-58
MAG: methionine adenosyltransferase 1 2e-58 2e-58

 

 

1. Panorama des alignements, Hits et/ou fonctions observées (NR) 

Il y a des alignements et les protéines alignées sont de fonctions connues.
Tous les couverture de la requête des alignements sont supérieurs à 90%.  
-->les protéines alignées sont de fonctions connues:leur principales fonctions sont methionine adenosyltransferase,avec 145 nb lines(la plus nombre d'alignements),et leur E-values est de 4e-87 à 3e-58.
-->Les scores sont est de 182 à 270.Ils sont rincipalement concentrés entre 180 et 200.
-->Les Query Cover est tous supérieur à 88%.Ils sont rincipalement concentrés entre 90% et 92%.
-->Les Percentage Identity est de 65.67% à 100%.Ils sont rincipalement concentrés entre 70% et 80%.
-->Les Accession Length est de 128 à 440.Ils sont principalement concentrés autour de 400.

Selon quels des alinements de methionine adenosyltransferase [Subdoligranulum sp.]; TPA: methionine adenosyltransferase [Clostridiales bacterium] et methionine adenosyltransferase [Clostridia bacterium] 

ont des plus grandes scores et plus petites E-values,donc ils sont des alignements de haute qualité ,qui peuvent être utilisés comme points de référence principal pour la prédictions fonctionnelle

 

Par exemple

 

1)methionine adenosyltransferase [Subdoligranulum sp.]

Score:270

Query Cover:92%

E-value:4e-87

Percentage Identité:100%

Accession length:397

 

2)TPA: methionine adenosyltransferase [Clostridiales bacterium]

Score:270

Query Cover:92%

E-value:4e-87

Percentage Identité:100%

Accession length:397

 

3)methionine adenosyltransferase [Clostridia bacterium]

Score:238

Query Cover:92%

E-value:7e-75

Percentage Identité:89.31%

Accession length:397

 

2. Identification des homologues

 

-->Le E-value seuil de NR est 4E-87 et le E-value de SP est 1E-61.

    Nous avons choisi la plus petite valeur de E-Value parce qu'il n'y a pas de changement significatif dans E-Value.

-->le E-value de NR est de 4e-87 à 3e-58.

     le E-value de SP est de 1e-61 à 4e-17,qui est plus grand que le E-value de NR.

-->Les principales fonctions de SP sont S-adenosylmethionine synthase(qui est différent de NR【methionine adenosyltransferase】),avec 484 nb lines.Leur E-value est de 4e-87 à 3e-58.

 

--->Pour NR ,les principales fonctions sont methionine adenosyltransferase

eg.les principals alignements sont:

1.methionine adenosyltransferase [Subdoligranulum sp.]

2.TPA: methionine adenosyltransferase [Clostridiales bacterium]

3.methionine adenosyltransferase [Clostridia bacterium]

 

-->Les fonctions de methionine adenosyltransferase

  La S-adénosylméthionine est un important donneur de méthyle dans la transméthylation et un donneur de propylamino dans la biosynthèse des polyamines. La méthionine adénosyltransférase est l'étape limitant la vitesse dans le cycle de la méthionine.
La S-adénosylméthionine est un donneur de méthyle et peut méthyler l'ADN qui, une fois méthylé, peut affecter l'expression des gènes. La S-adénosylméthionine est donc connue comme un interrupteur important pour le contrôle de l'expression des gènes. En outre, elle est également impliquée dans la transcription des gènes, la prolifération cellulaire et la production de métabolites secondaires.

  La méthionine adénosyltransférase a été trouvée dans presque tous les organismes, à l'exception des parasites. Son isozyme se trouve dans les bactéries, la levure bourgeonnante et les mitochondries de mammifères. La plupart des enzymes sont des homo-oligomères ou des tétramères. Les monomères ont trois extensions de séquences discrètes formant des domaines, et deux sous-unités forment des dimères en interagissant l'une avec l'autre à partir de grandes surfaces hydrophobes planes

 

--->Pour SP,les principales fonctions sont S-adenosylmethionine synthase

eg.les alignements avec haute quantité

1.S-adenosylmethionine synthase[Geobacillus sp. WCH70]

2.S-adenosylmethionine synthase[Clostridium botulinum E3 str. Alaska E43]

3.S-adenosylmethionine synthase [Clostridium botulinum B str. Eklund 17B (NRP)]

4.S-adenosylmethionine synthase [Geobacillus kaustophilus HTA426]

5.S-adenosylmethionine synthase [Clostridium tetani E88]

 

conclusion: NR et les SP présentent des homologues majeurs avec des fonctions différentes

 

3. Fonction des homologues SWISSPROT

-->leur principales fonctions sont S-adenosylmethionine synthase

   (Principalement Geobacillus sp. WCH70,Clostridium botulinum E3 str. Alaska E43,Clostridium botulinum B str. Eklund 17B (NRP),Geobacillus kaustophilus HTA426) ,

   Leur SCORE est plus élvée et le E-value est plus petite.c'est différent contre les résultats de NR(methionine adenosyltransferase)

-->les E-values sont de 1E-61 à 4E-17,qui sont généralement supérieures à ce quels de NR et dispose d'une gamme plus large.
-->Les scores sont est de 79.7 à 197.Ils sont globalement plus petites que NR(180-200).

-->Les Query Cover sont principalement concentrés entre 72% et 95%,qui sont globalement plus petites que NR(>88%).

-->Les Percentage Identity est de 36.80% à 75.97%.qui sont globalement plus petites que NR(principalement 70%-80%)。

-->Les Accession Length est de 366 à 441,qui sont globalement plus grandes que NR(128-440).

Conclusion:Cela indique que NR a des désultats avec plus grande homologie que SWISSPROT.

 

Nôtre ORF peut avoir la fonction de la synthèse de la S-adénosylméthionine.

S - L'adénosylméthionine est un composé produit par l'action de la méthionine et de l'adénosine triphosphate (ATP) dans l'adénosylméthionase, une substance physiologiquement active présente dans tous les tissus et fluides corporels humains. Elle participe à d'importantes réactions biochimiques dans l'organisme en tant que donneur de méthyle (transméthylation) et en tant que précurseur de composés sulfhydrylés physiologiques (tels que la cystéine, la taurine, le glutathion et le coenzyme A) (transsulfuration). La méthylation des phospholipides de la membrane cellulaire facilite le rétablissement de la fluidité membranaire et de la pompe à sodium, de l'activité de transport Na+-H+ et de l'excrétion biliaire. Par la méthylation, elle inactive les œstrogènes catécholiques, prévient les effets néfastes des œstrogènes sur la composition de la bile et des sels biliaires et rétablit l'activité de la Na+-K+-ATPase hépatique ; par la réaction de transsulfuration, elle favorise la conversion des acides biliaires par la voie de la sulfatation et améliore la fonction de détoxification du système de métabolisme des acides biliaires.

 

les sources:

Pour NR :BlastP / https //blast.ncbi.nih.gov/Blast.cgi/BLAST Suite / search vs nr / sequence // ORF (>HMP2_11071020.167 Translation [576-998 indirect strand ])/ Parametres par defaut

Pour SWISSPROT:BlastP / https //blast.ncbi.nih.gov/Blast.cgi/BLAST Suite / search vs SWISSPROT/ sequence // ORF (>HMP2_11071020.167 Translation [576-998 indirect strand ])/ Parametres par defaut

pour les tables

DefinitionList /http://annotathon.org/outils/blast_definition_list.php/list fo definitions / sequence // Sequences producing significant alignments / Parametres par defaut 
Tax reports /http://annotathon.org/outils/blast_tax_report2.php/ taxonomic report / sequence // Sequences producing significant alignments / Parametres par defaut